Räumliche Anordung von Proteinen

Proteine liegen im Körper nicht als lineare Ketten vor, sondern bilden komplexe dreidimensionale Strukturen, die man als Konformation bezeichnet. Die Konformation eines Proteins wird durch die Primär-, Sekundär-, Tertiär- und Quartärstruktur näher beschrieben.

Primärstruktur 

Die Primärstruktur beschreibt die Abfolge der einzelnen Aminosäuren innerhalb der Kette. Diese Reihenfolge ist genau festgelegt und entspricht der Information des Gens, welches für das entsprechende Protein kodiert.

Sekundärstruktur

Eine Aminosäurekette hat nun durch die Peptidbindungen zahlreiche frei liegende Keto- und Amino-Gruppen. Treten diese miteinander in Wechselwirkung bildet sich die Sekundärstruktur. Die Seitenketten der Aminosäuren sind daran nicht beteiligt. Die häufigsten Sekundärstrukturen sind die α-Helix und das β-Faltblatt. Mittlerweile sind noch eine ganze Reihe anderer Sekundärstrukturen aufgeklärt geworden, die zum Teil aber reichlich kompliziert und zudem selten sind.

α-Helix

Unter α-Helix versteht man die schraubenförmig gewundene Anordnung einer Polypeptidkette. Dabei gehen die CO- und die NH-Gruppen miteinander Wasserstoffbrückenbindungen ein. Es handelt sich also um intramolekulare Wasserstoffbrückenbindungen. Pro Windung benötigt man dazu statistisch 3,6 Aminosäuren, wobei je eine CO-Gruppe mit der NH-Gruppe der viertnächsten Aminosäure eine Bindung eingeht.

β-Faltblatt

Im β-Faltblatt liegt die Peptidkette in einer Zick-zack-Form vor.

Diese Struktur entsteht, da die CO-NH-Gruppe der Peptidbindung starr in einer Ebene vorliegt, die benachbarten Bindungen dagegen frei drehbar sind.

Wie bei der α-Helix bilden auch hier CO- und NH-Gruppen von Aminosäuren miteinander Wasserstoffbrückenbindungen. Im Unterschied zur α-Helix können sowohl Peptidstücke aus einer Kette als auch zwei oder mehrere verschiedene Peptide aneinander binden, wobei die Stränge in paralleler und antiparalleler Richtung zu liegen kommen.

Tertiärstruktur

Die Tertiärstruktur beschreibt die dreidimensionale Struktur eines Proteins und entsteht durch die Verwindung der Sekundärstruktur.

Jetzt gehen die Seitenketten der Aminosäuren Bindungen miteinander ein. Stabilisiert wird diese räumliche Gesamtstruktur sowohl durch kovalente als auch durch nicht kovalente Wechselwirkungen:

• Disulfidbrücken
• Wasserstoffbrückenbindungen
• ionische Wechselwirkungen
• hydrophobe Wechselwirkungen

Quartärstruktur

Die Quartärstruktur beschreibt „Protein-Symbiosen“. Mehrere dreidimensionale Untereinheiten (= Tertiärstrukturen) schließen sich zu sehr viel größeren Funktionseinheiten zusammen. Solche supramolekularen Strukturen sind beispielsweise Enzymkomplexe, Ribosomen und Proteinfasern.

aus: Horn et al. "Biochemie des Menschen"

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